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- > La digestibilité
- > Le PDCAAS
- > Protéine de lactosérum (Whey)
~~~~~~~~~~~~~~~Fonction et structure~~~~~~~~~~~~~~
Le terme protéine est formé sur le grec " protos ", qui signifie premier. Ce sont des polymères composés d'une combinaison de quelques 20 acides aminés. La plupart des protéines sont formées de l'union de plus de 100 acides aminés (résidus) reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Pour un nombre moins important de résidus on parle de peptides (< 50 résidus) et de polypeptides (≥ 50 résidus).
Les protéines sont des molécules très complexes composées d’une chaîne d’acides aminés. Ce sont des composés contenant du carbone, de l’hydrogène, de l’oxygène, de l’azote et, occasionnellement, du soufre. Il existe vingt deux acides aminés différents communément présents dans les protéines animales et végétales. Les acides aminés s’assemblent pour former des chaînes appelées " peptides ". Une protéine donnée peut contenir cinq cents acides aminés ou plus. Chaque protéine possède un nombre et une chaîne d’acides aminés unique qui déterminent sa structure et sa fonction particulières.
Au cours de la digestion, les acides aminés constituant les protéines sont dissociés. Ils sont alors absorbés et utilisés pour l’élaboration de nouvelles protéines dans le corps. Certains acides aminés peuvent être fabriqués par l’organisme humain, exceptés les acides aminés essentiels qui ne le peuvent pas et doivent être fournis par l’alimentation. Les huit acides aminés indispensables à l’être humain sont : la leucine, l’isoleucine, la valine, la thréonine, la méthionine, la phénylalanine, la tryptophane et la lysine. Pour les enfants, l’histidine est également considérée comme un acide aminé essentiel.
Les protéines sont indispensables pour la croissance et l’entretien de l’organisme. Elles jouent un rôle fondamental dans tous les processus biologiques du corps. Toutes les enzymes sont des protéines et sont vitales pour le métabolisme. La contraction musculaire, la protection immunitaire et la transmission de l’influx nerveux dépendent toutes des protéines. Les protéines fournissent le support structurel de la peau et des os. De nombreuses hormones sont des protéines. Les protéines peuvent aussi être une source d’énergie. Généralement, l’organisme utilise les glucides (hydrates de carbone) et les graisses pour produire de l’énergie. Mais, en cas d’excès de protéines alimentaires ou en cas de graisses et de glucides alimentaires inadéquats, les protéines sont utilisées. Les protéines en excès peuvent également être transformées en graisse et stockées.
Les hormones, comme l’insuline qui contrôle la glycémie sanguine, les enzymes comme l’amylase, les lipases et les protéases, sont essentielles à la digestion des aliments ; les anticorps permettent de combattre les infections ; les protéines musculaires interviennent dans la contraction musculaire, etc...
Les protéines remplissent des fonctions très diverses au sein de la cellule et de l'organisme :
- les protéines des structures, qui permettent à la cellule de maintenir son organisation dans l'espace,
- les protéines de transport, qui assurent le transfert des différentes molécules dans et en dehors des cellules,
- les protéines régulatrices, qui module l'activité d'autre protéines,
- les protéines de signalisation, qui captent les signaux extérieurs, et assurent leur transmission dans la cellule ou l'organisme,
- les protéines motrices, permettant aux cellules ou organismes de se mouvoir.
Les acides aminés peuvent se lier les uns aux autres par une liaison peptidique au cours de la synthèse protéique dans les ribosomes. La liaison peptidique se fait entre le groupement acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement amine (NH2) de l'autre.
Dans la cellule, cette réaction est catalysée par la peptidyltransférase, elle nécessite l'hydrolyse d'ATP (source d'énergie) et la présence d'ions magnésium. Pour chaque liaison formée, une molécule d'eau est formée.
La séquence des acides aminés d'une protéine (l'arrangement et l'ordre des résidus) constitue la structure primaire. Par exemple, pour construire un peptide de 10 résidus à l'aide de la collection de 20 acides aminés on dispose de 2012 possibilités (soit 1 suivi de 13 zéros). En solution aqueuse, comme les radicaux possèdent des propriétés chimiques différentes. Certains radicaux peuvent former des liaisons chimiques plus ou moins fortes avec d'autres radicaux de la même chaîne peptidique. Certains se repoussent et d'autres se rapprochent et forment des liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc tendance à se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle précise. Et cette structure tridimensionnelle dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la chaîne. En effet, quatre grands types d'interactions interviennent dans le repliement de la chaîne peptidique :
- L'effet hydrophile / hydrophobe ;
- Les forces de Van der Waals ;
- Les liaisons ioniques ;
- Les liaisons hydrogène.
Ces quatre premiers types d'interactions sont considérés comme étant faibles (forts lorsque nombreux cependant).
- Les ponts disulfure (liaison covalente entre les atomes de soufre qui relient deux cystéines éloignées l'une de l'autre sur la chaîne). Cela constitue une interaction forte.
Ainsi certaines parties de la chaîne peptidique adoptent une structure régulière appelée structure secondaire. On en reconnaît, selon les angles de torsion des liaisons, trois grands types :
- L'hélice α : la chaîne peptidique prend la forme d'une spirale. Les différentes spires sont stabilisées par des liaisons hydrogène tous les quatre résidus (liaisons hydrogènes dites « intracaténaires »).
- Le feuillet β : il se forme des liaisons hydrogène entre certains segments (brins β) de la chaîne peptidique disposés parallèlement les uns par rapport aux autres (les liaisons hydrogènes sont dites « intercaténaires »). L'ensemble forme comme un feuillet plissé.
- Le coude ou « turn » : c'est une structure moins ordonnée qui forme généralement un lien court entre des structures ordonnées (hélice-hélice, feuillet-feuillet ou feuillet-hélice). Une boucle est un lien plus long.
La forme finale de la chaîne peptidique, c'est-à -dire la structure tridimensionnelle qu'adopte la chaîne d'acides aminés, constitue la structure tertiaire de la protéine.
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Certaines protéines, plus complexes, résultent de l'assemblage des différentes chaînes (monomères) ce qui constitue la structure quaternaire de la protéine. Par exemple, l'hémoglobine est formée de l'association de quatre chaînes peptidiques.
La structure de la protéine peut être dénaturée par plusieurs facteurs notamment : la température, les pH extrêmes et l'augmentation de la force ionique dans le milieu ou par des agents chimiques dénaturants (2-mercaptoéthanol). La dénaturation de la structure 3D d'une protéine s'ensuit généralement par la perte de sa fonction. On parle de relation structure-fonction.
~~~~~~~~~~~~~~~Sources alimentaires~~~~~~~~~~~~~~
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La plupart des aliments contiennent au moins quelques protéines. Les différents aliments contiennent des protéines différentes, chacune ayant une combinaison unique d’acides aminés. Les proportions d’acides aminés essentiels contenus dans les aliments peuvent différer des proportions nécessaires au corps pour élaborer ses protéines. La proportion de chaque acide aminé essentiel dans les aliments contenant des protéines détermine la qualité de ces protéines. Les protéines alimentaires contenant les acides aminés essentiels dans les proportions nécessaires au corps sont appelées : protéines de haute qualité. Si les protéines contiennent une faible quantité d’un ou plusieurs de ces acides aminés essentiels, ces protéines sont de qualité moindre. L’acide aminé qui se trouve dans la plus petite proportion est appelé : l’acide aminé limitant.
La qualité des protéines est habituellement définie selon le modèle des acides aminés des protéines de l’œuf, considérées comme les protéines idéales. En conséquence, il n’est pas surprenant que les protéines animales telles que celles de la viande, du lait et du fromage, aient tendance à être qualifiées de protéines de qualité supérieure à celle des protéines végétales. Ceci explique que les protéines végétales soient parfois qualifiées de protéines de qualité inférieure. De nombreuses protéines végétales contiennent une faible quantité d’un acide aminé donné. Par exemple, les céréales tendent à être faibles en lysine, alors que les légumineuses le sont en méthionine. Cela ne signifie pas que les végétariens ou les végétaliens manquent d’acides aminés essentiels. En combinant les protéines végétales telles que celles des céréales et celles des légumineuses, on obtient des protéines de haute qualité, tout aussi bonnes et dans certains cas meilleures, que les protéines animales.
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~~~~~~~~~~~~Les besoins en protéines~~~~~~~~~~~~
Les besoins en protéines sont quotidiens car les tissus se renouvellent en permanence (à raison d’au moins 250 à 300 g par jour).
Pour un jeune adulte, ils sont de l’ordre de 0,6 g par kg de poids corporel et par jour. Les ANC (Apports Nutritionnels Conseillés) ont été calculés sur cette base. Pour les adultes, l’apport nutritionnel conseillé en protéines de bonne qualité est de 0,8 g par kg de poids corporel et par jour (soit par exemple 44 g pour une femme de 55 kg et 60 g pour un homme de 75 kg).
Les besoins en protéines n’augmentent que chez ceux qui se soumettent à des efforts physiques intenses, prolongés et répétés. Ces besoins varient en fonction de la nature de l’effort (sport d’endurance ou sport de force). Pour les autres, il n’y a pas de besoin supplémentaire.
Un bon apport en protéines est nécessaire pour la musculation car elles ont un pouvoir anti-catabolisant c'est à dire contre la destruction du muscle et permettent donc de préserver notre masse musculaire. Pourquoi le corps détruirait ses réserves de tissu musculaire alors qu’il reçoit des acides aminés déjà plus que nécessaire. Cela préservera du catabolisme musculaire et placera le corps dans l'anabolisme. Il faudra bien évidemment apporter au corps suffisamment d’énergie grâce notamment aux glucides et aux lipides. On ne voudrait quand même pas que les protéines soient transformées en sucres pour la libération d’énergie. Mangez des glucides pour épargner les protéines : un dicton plein de bon sens!
Pour la musculation, les besoins sont en moyenne entre 1,6 et 2,2 grammes par kilo et par jour. Des apports supérieurs à 2,2 grammes/kg/jour ne sont pas plus efficaces. Il a été prouvé qu'au dessus de cet apport, les protéines étaient éliminées car l'organisme n'a pas les capacités d'utilisation.
Il est plus logique de faire plusieurs petits repas tout au long de la journée que deux ou trois gros repas copieux. Les études montrent que diviser ses repas régule l'appétit, stimule le métabolisme et permet d'avoir une glycémie plus stable. Mangez donc toutes les trois heures environ 30 grammes de protéines selon votre poids et la qualité de vos sources protéiques de sorte à maintenir un bilan azoté positif.
~~~~~~~~~~~~~La valeur biologique~~~~~~~~~~~~~~
Elle consiste à calculer la quantité assimilée par l’intestin des protéines absorbées. La valeur maximale ne pouvant être que de 100, on ne peut assimiler plus de 100 % de ce que nous avons mangé, c’est la valeur de référence atteinte par la plupart des protéines animales.
La qualité d'une protéine est nommée valeur biologique. Elle est déterminée par sa composition en acides aminés essentiels. Pour avoir une haute valeur biologique, les protéines doivent avoir la juste composition en acides aminés pour être 100% assimilable. Plus la valeur biologique est élevée et plus la capacité de la protéine à remplir son rôle (notamment de construction musculaire) est importante.
En effet, les protéines étant composées de plusieurs acides aminés, leur effet est moindre si certains de ces éléments sont manquants. Le corps a besoin de tous les acides aminés pour fonctionner correctement, et certains (les acides aminés essentiels) sont plus importants que d'autres. Quand il en manque, ou qu'ils sont en nombre insuffisant, les protéines ne peuvent pas jouer tous leurs rôles dans le corps humain et sont moins efficaces.
La valeur biologique est basée sur celle de la protéine d'œuf, considérée comme ayant un profil idéal en acides aminés, de valeur 100. C'est la valeur étalon.
Plus le chiffre est élevé, et plus la valeur biologique est bonne, donc plus la protéine est complète et sera facilement utilisée par le corps. Le profil en acide aminé d'une protéine est nommé aminogramme. Il détermine le type et la quantité de chaque acide aminé dans la protéine.
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~~~~~~~~~~~~~~~~La digestibilité~~~~~~~~~~~~~~~
C’est la capacité du tube digestif à absorber les acides aminés. Elle dépend de la structure de la protéine, des éventuelles transformations que cette structure a pu subir au cours de la préparation des aliments mais également de la présence de fibres, de polyphénols ou encore de facteurs dits « antinutritionnels » que l'on retrouve dans le soja et autres légumineuses, mais qui disparaissent lors de la cuisson.
La digestibilité des protéines animales atteint 93 à 100 %, celle des légumineuses (pois, pois chiches) ou du blé entier atteint des valeurs intermédiaires de 86 à 92 %, alors que d'autres légumineuses comme les lentilles ou les haricots secs ont une digestibilité de 70 à 85 %.
Le Coefficient d'Utilisation Digestive (C.U.D.) et le C.U.D.vrai
Le C.U.D. permet d'estimer la digestibilité des protéines par le calcul du rapport entre les quantités de matière azotées ingérées et les quantités de matière azotées rejetées. La différence entre ces deux paramètres conduit ainsi à l'estimation de la proportion de matières azotées absorbées et utilisées par l'organisme.
Cet indice est peu utilisé car il ne tient pas compte des pertes azotées fécales et urinaires obligatoires, c'est-à -dire les pertes issues du métabolisme de base, des catabolismes et des synthèses endogènes. Le C.U.D.a est alors modifié pour tenir compte des pertes azotées obligatoires. On obtient alors le C.U.D. vrai (C.U.D.v).
L'excellente digestibilité des protéines est un élément fondamental garant de l'efficacité du régime hyperprotéiné.
~~~~~~~~~~~~~~~~~Le PDCAAS~~~~~~~~~~~~~~~~~~~
Aussi appelée NPU (Utilisation Protéique Nette) ou encore indice Di-Sco (Digestibilité Score) correspond à l’indice chimique corrigée par la digestibilité. C’est donc l’indice le plus fiable pour déterminer la qualité des protéines que nous ingurgitons. La digestibilité consiste à considérer les pertes d’azote (6,25 g d’acides aminés apportant 1 g d’azote) par rapport à celui ingéré. Cette digestibilité dépend de nombreux facteurs comme la structure de la protéine, la préparation de l’aliment (cuisson plus moins élevée en température) ou encore la présence d’autres aliments (notamment fibres et lipides). Encore une fois, les protéines d’œufs et laitières arrivent nettement devant les autres.
La digestibilité nous amène à parler de la vitesse de digestion des différentes protéines. La vitesse d’assimilation dépend de la rapidité de la vidange gastrique dans un premier temps, et de la rapidité d’absorption au niveau du petit intestin dans un deuxième temps. Plus un aliment a une vidange gastrique lente (à lui seul, ou ralentit par d’autres aliments), plus la diffusion de ses nutriments dans le sang sera lente.
C’est ainsi que dans la catégorie rapide, la whey protéine (lactosérum) arrive largement en tête devant les autres. Il existe aussi une préparation qu’on appelle l’hydrolysation et qui permet d’augmenter encore cette vitesse (aussi bien au niveau de la vidange gastrique que du passage dans le sang). De l’autre coté de l’échelle se trouve la caséine, autre constituant de la protéine de lait (à 80 %) et qui est ce qu’on appelle une protéine lente.
En effet, après son ingestion, elle va former un corps insoluble dans le milieu acide de l’estomac, et ainsi s’assimiler plus lentement. Il convient de nuancer ces propos car que ce soit après l’ingestion de whey ou de caséine, on retrouve une synchronisation (à plus ou moins 5 minutes près) de la présence de protéine dans le sang. La différence s’effectue sur la quantité et la durée d’élévation dans le temps.
Ainsi, avec de la whey, l’élévation du taux de protéines dans le sang est importante mais de courte durée (action anabolisante), tandis que pour la caséine, l’élévation est plus modérée mais de plus longue durée (action anti-catabolisante). Entre ces deux extrêmes se trouvent toutes les autres protéines que ce soit l’œuf, le soja, la viande…
Cet index s’obtient en multipliant l’index chimique (non plafonné) par la digestibilité réelle de la protéine. Le PDCAAS est plafonné à 1.
Index PDCAAS = (Index chimique) x (Digestibilité)
~~~~~~~~~Protéine de lactosérum (Whey)~~~~~~~~~
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Dans le processus de fabrication du fromage, le lait est séparé en deux composés : le caillé, matière semi-solide qui deviendra le fromage, et le petit-lait, liquide dans lequel on trouve du lactose (de 70 % à 75 %), des protéines solubles (de 10 % à 13 %), des vitamines (thiamine ou vitamine B1, riboflavine ou vitamine B2 et pyridoxine ou vitamine B6) et des minéraux (essentiellement du calcium).
Le petit-lait, également appelé lactosérum, est donc un sous-produit de l’industrie fromagère. On le soumet à divers procédés de filtration destinés à en concentrer les protéines, puis on le déshydrate afin d’obtenir une poudre soluble qui se conserve bien.
Étant donné que l’industrie laitière moderne repose presque exclusivement sur le lait de vache, le lactosérum du commerce est essentiellement de source bovine. Il se présente généralement sous la forme d’une poudre soluble que le consommateur mélange au liquide de son choix pour constituer une boisson riche en protéines. On trouve aussi des tablettes nutritives protéinées et des préparations pour nourrissons qui contiennent du lactosérum.
Dans le commerce, la poudre de petit-lait est parfois débarrassée presque complètement de son lactose. Elle peut également être déminéralisée. Dans tous les cas, elle renferme de 2,5 % à 5 % d'un gras lié aux protéines et un peu de cholestérol, soit environ 25 mg par portion de 45 g. Les protéines de cette poudre, au même titre que toutes les autres protéines, sont particulièrement riches en acides aminés soufrés (méthionine et cystéine), en acides aminés à chaînes ramifiées (leucine, isoleucine et valine) et en glutamine. Certaines d’entre elles sont des immunoglobulines, c'est-à -dire qu’elles peuvent jouer le rôle d’anticorps dans l’organisme, mais le procédé de séchage à haute température des poudres de lactosérum dénature ces immunoglobulines et les rend inactives. Ce procédé de transformation altère aussi la gamma-glutamyl-cystéine du lactosérum, une substance qui permet au corps de fabriquer du glutathion, un puissant antioxydant.
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